Uniwersytet Jagielloński Collegium Medicum Zakład bioinformatyki i telemedycyny

Dr Mateusz Banach

Doktor nauk technicznych - dziedzina: Informatyka; stopień naukowy nadany przez Instytut Podstawowych Problemów Techniki Polskiej Akademii Nauk w Warszawie. Tytuł rozprawy: "Metody obliczeniowe jedno- i wielokryterialnej optymalizacji rojem cząstek. Zastosowanie w bioinformatyce", promotor: Pani prof. dr hab. Irena Roterman-Konieczna. Tytuł zawodowy magistra (kierunek: Informatyka, specjalność: Informatyka Stosowana) uzyskał na Wydziale Fizyki, Astronomii i Informatyki Stosowanej Uniwersytetu Jagiellońskiego w Krakowie. Związany z Zakładem Bioinformatyki i Telemedycyny Collegium Medicum UJ od 2009 roku, w którym jest zatrudniony od 2013 roku.

Profil USOSweb (harmonogram i dane kontaktowe)

Prowadzone zajęcia dydaktyczne

obecne
  • Telemedycyna z Elementami Symulacji Medycznej (kierunek Lekarski)
  • Informatyka i Statystyka Medyczna (kierunek Lekarsko-Dentystyczny)
  • Technologia Informacyjna (kierunek Dietetyka)
  • Telemedicine with Elements of Medical Simulation (Szkoła Medyczna dla Obcokrajowców)
  • Medical Informatics Including Biostatistics (Szkoła Medyczna dla Obcokrajowców)
  • Biochemistry (Szkoła Medyczna dla Obcokrajowców)
poprzednie
  • Techniki informatyczne w naukach medycznych i naukach o zdrowiu (kierunek Lekarski - studia doktoranckie)
  • Systemy Operacyjne (kierunek Informatyka, WFAIS)

Zagadnienia pracy badawczej

  • Deterministyczne i niedeterministyczne metody optymalizacyjne
  • Algorytmy metaheurystyczne, w szczególności oparte na zasadzie działania roju cząstek
  • Optymalizacja wielokryterialna, wielomodalna i dynamiczna
  • Analiza strukturalna i funkcyjna białek
  • Modele relacji białka ze środowiskiem wodnym
  • Przewidywanie struktury kompleksów białkowych

Udział w projektach badawczych

  1. 2019 – 2020: współpraca bilateralna pomiędzy Uniwersytetem Jagiellońskim – Collegium Medicum a Université Pierre-et-Marie-Curie (UPMC / Paris VI) – nowa edycja
  2. 2012 – 2013: współpraca bilateralna pomiędzy Uniwersytetem Jagiellońskim – Collegium Medicum a Université Pierre-et-Marie-Curie (UPMC / Paris VI) w ramach grantu PHC Polonium od Égide nr 27748NE

Wykaz publikacji

Publikacje indeksowane przez ISI Web of Science lub PubMed
  1. Roterman, I., Banach, M., & Konieczny, L. (2018). Towards the design of anti-amyloid short peptide helices. Bioinformation, 14(01), 001–007. doi: 10.6026/97320630014001
  2. Banach, M., Konieczny, L., & Roterman, I. (2018). Why do antifreeze proteins require a solenoid? Biochimie, 144, 74–84. doi: 10.1016/j.biochi.2017.10.011
  3. Roterman, I., Banach, M., … Konieczny, L. (2017). Antifreeze proteins. Bioinformation, 13(12), 400–401. doi: 10.6026/97320630013400
  4. Roterman, I., Banach, M., & Konieczny, L. (2017). Propagation of Fibrillar Structural Forms in Proteins Stopped by Naturally Occurring Short Polypeptide Chain Fragments. Pharmaceuticals, 10(4), 89. doi: 10.3390/ph10040089
  5. Kalinowska, B., Banach, M., Wiśniowski, Z., Konieczny, L., & Roterman, I. (2017). Is the hydrophobic core a universal structural element in proteins? Journal of Molecular Modeling, 23(7). doi: 10.1007/s00894-017-3367-z
  6. Roterman, I., Banach, M., & Konieczny, L. (2017). Application of the Fuzzy Oil Drop Model Describes Amyloid as a Ribbonlike Micelle. Entropy, 19(4), 167. doi: 10.3390/e19040167
  7. Gadzała, M., Kalinowska, B., Banach, M., Konieczny, L., & Roterman, I. (2017). Determining protein similarity by comparing hydrophobic core structure. Heliyon, 3(2), e00235. doi: 10.1016/j.heliyon.2017.e00235
  8. Dygut, J., Kalinowska, B., Banach, M., Piwowar, M., Konieczny, L., & Roterman, I. (2016). Structural Interface Forms and Their Involvement in Stabilization of Multidomain Proteins or Protein Complexes. International Journal of Molecular Sciences, 17(10), 1741. doi: 10.3390/ijms17101741
  9. Roterman, I., Banach, M., Kalinowska, B., & Konieczny, L. (2016). Influence of the Aqueous Environment on Protein Structure—A Plausible Hypothesis Concerning the Mechanism of Amyloidogenesis. Entropy, 18(10), 351. doi: 10.3390/e18100351
  10. Banach, M., Kalinowska, B., Konieczny, L., & Roterman, I. (2016). Role of Disulfide Bonds in Stabilizing the Conformation of Selected Enzymes—An Approach Based on Divergence Entropy Applied to the Structure of Hydrophobic Core in Proteins. Entropy, 18(3), 67. doi: 10.3390/e18030067
  11. Banach, M., Prudhomme, N., Carpentier, M., Duprat, E., Papandreou, N., Kalinowska, B., … Roterman, I. (2015). Contribution to the Prediction of the Fold Code: Application to Immunoglobulin and Flavodoxin Cases. PLOS ONE, 10(4), e0125098. doi: 10.1371/journal.pone.0125098
  12. Kalinowska, B., Banach, M., Konieczny, L., & Roterman, I. (2015). Application of Divergence Entropy to Characterize the Structure of the Hydrophobic Core in DNA Interacting Proteins. Entropy, 17(3), 1477–1507. doi: 10.3390/e17031477
  13. Banach, M., Konieczny, L., & Roterman, I. (2014). The fuzzy oil drop model, based on hydrophobicity density distribution, generalizes the influence of water environment on protein structure and function. Journal of Theoretical Biology, 359, 6–17. doi: 10.1016/j.jtbi.2014.05.007
  14. Kalinowska, B., Banach, M., Konieczny, L., Marchewka, D., & Roterman, I. (2014). Intrinsically Disordered Proteins—Relation to General Model Expressing the Active Role of the Water Environment. Advances in Protein Chemistry and Structural Biology, 315–346. doi: 10.1016/b978-0-12-800168-4.00008-1
  15. Banach, M., Roterman, I., Prudhomme, N., & Chomilier, J. (2013). Hydrophobic core in domains of immunoglobulin-like fold. Journal of Biomolecular Structure and Dynamics, 32(10), 1583–1600. doi: 10.1080/07391102.2013.829756
  16. Piwowar, M., Banach, M., Konieczny, L., & Roterman, I. (2013). Structural role of exon-coded fragment of polypeptide chains in selected enzymes. Journal of Theoretical Biology, 337, 15–23. doi: 10.1016/j.jtbi.2013.07.016
  17. Piwowar, M., Banach, M., Konieczny, L., & Roterman, I. (2013). Hydrophobic core formation in protein complex of cathepsin. Journal of Biomolecular Structure and Dynamics, 32(7), 1023–1032. doi: 10.1080/07391102.2013.801784
  18. Roterman, I., Konieczny, L., Banach, M., & Jurkowski, W. (2011). Intermediates in the Protein Folding Process: A Computational Model. International Journal of Molecular Sciences, 12(8), 4850–4860. doi: 10.3390/ijms11084850
  19. Marchewka, D., Banach, M., & Roterman, I. (2011). Internal force field in proteins seen by divergence entropy. Bioinformation, 6(8), 300–302. doi: 10.6026/97320630006300
  20. Roterman, I., Konieczny, L., Jurkowski, W., Prymula, K., & Banach, M. (2011). Two-intermediate model to characterize the structure of fast-folding proteins. Journal of Theoretical Biology, 283(1), 60–70. doi: 10.1016/j.jtbi.2011.05.027
  21. Banach, M., Prymula, K., Jurkowski, W., Konieczny, L., & Roterman, I. (2011). Fuzzy oil drop model to interpret the structure of antifreeze proteins and their mutants. Journal of Molecular Modeling, 18(1), 229–237. doi: 10.1007/s00894-011-1033-4
  22. Banach, M., Prymula, K., Konieczny, L., & Roterman, I. (2011). Fuzzy oil drop model verified positively. Bioinformation, 5(9), 375–377. doi: 10.6026/97320630005375
  23. Banach, M., & Roterman, I. (2009). Recognition of protein complexation based on hydrophobicity distribution. Bioinformation, 4(3), 98–100. doi: 10.6026/97320630004098
  24. Banach, M., Stąpor, K., & Roterman, I. (2009). Chaperonin Structure - The Large Multi-Subunit Protein Complex. International Journal of Molecular Sciences, 10(3), 844–861. doi: 10.3390/ijms10030844
Rozdziały w pozycjach monograficznych
  1. Banach, M., Kalinowska, B., Konieczny, L., & Roterman, I. (2017). Possible Mechanism of Amyloidogenesis of V Domains. Self-Assembled Molecules – New Kind of Protein Ligands, 77–100. doi: 10.1007/978-3-319-65639-7_5
  2. Irena, R., Konieczny, L., Banach, M., Marchewka, D., Kalinowska, B., Baster, Z., … Piwowar, M. (2014). Simulation of the Protein Folding Process. Springer Series in Bio-/Neuroinformatics, 599–638. doi: 10.1007/978-3-642-28554-7_18
  3. Banach, M., Konieczny, L., & Roterman-Konieczna, I. (2012). Can the Structure of the Hydrophobic Core Determine the Complexation Site? Focus on Structural Biology, 41–54. doi: 10.1007/978-94-007-5285-6_3
  4. Alejster, P., Banach, M., Jurkowski, W., Marchewka, D., & Roterman-Konieczna, I. (2012). Comparative Analysis of Techniques Oriented on the Recognition of Ligand Binding Area in Proteins. Focus on Structural Biology, 55–86. doi: 10.1007/978-94-007-5285-6_4
  5. Marchewka, D., Jurkowski, W., Banach, M., & Roterman-Konieczna, I. (2012). Prediction of Protein-Protein Binding Interfaces. Focus on Structural Biology, 105–133. doi: 10.1007/978-94-007-5285-6_6
  6. Banach, M., Konieczny, L., & Roterman-Konieczna, I. (2012). The late-stage intermediate. Protein Folding in Silico, 21–37. doi: 10.1533/9781908818256.21
  7. Banach, M., Marchewka, D., Piwowar, M., & Roterman-Konieczna, I. (2012). The divergence entropy characterizing the internal force field in proteins. Protein Folding in Silico, 55–77. doi: 10.1533/9781908818256.55
  8. Banach, M., Konieczny, L., & Roterman-Konieczna, I. (2012). Ligand-binding-site recognition. Protein Folding in Silico, 79–93. doi: 10.1533/9781908818256.79
  9. Banach, M., Konieczny, L., & Roterman-Konieczna, I. (2012). Use of the “fuzzy oil drop” model to identify the complexation area in protein homodimers. Protein Folding in Silico, 95–122. doi: 10.1533/9781908818256.95
Pełny wykaz publikacji

Wyniki wyszukiwania w Bibliotece Medycznej UJCM

Wystąpienia konferencyjne

  1. Cybernetic Modelling of Biological Systems, Kraków 2015, 14.05 – 15.05, poster
  2. 13th European Conference on Computational Biology, Strasbourg, 2014, 7.09 – 10.09, poster
  3. Modelowanie i Pomiary w Medycynie, Krynica Zdrój 2013, 19.05 – 23.05, referat
  4. Konferencja Użytkowników Komputerów Dużej Mocy, Zakopane 2013, 28.02 – 1.03, referat
  5. Konferencja Użytkowników Komputerów Dużej Mocy, Zakopane 2011, 9.03 – 11.03, poster
  6. Modeling & Design of Molecular Materials, Wrocław 2010, 4.07 – 8.07, poster
  7. Modelowanie Cybernetyczne Systemów Biologicznych, Kraków 2010, 21.05 – 22.05, referat
  8. VIII European Symposium of The Protein Society, Zürich 2009, 14.06 – 18.06, poster